Effets haldane et Bohr

Il est en effet assez aisé de s'embrouiller avec ces 2 effets. Mais lorsque leurs découvreurs respectifs les ont décrits, ils n'étudiaient pas les mêmes molécules : Haldane était intéressé par la manière dont les quantités d'oxygène pouvaient faire varier la liaison du CO₂ sur l'Hb (rappelez-vous que cela passe par la formation de carbamino-Hb, c'est à dire la liaison du CO₂ sur des résidus aminés de l'Hb qui ne sont pas des sites spécifiques), alors que Bohr s'intéressait à la manière dont le CO₂ et les H⁺ modifiaient l'affinité de l'Hb pour l'oxygène. Comme vous le constatez, bien que le problème central soit l'Hb, il n'est pas examiné selon le même bout de la lorgnette.

Ainsi, dans le cas de l'effet Haldane, des quantités élevées d'oxygène sanguin (PO₂) favorisent la décharge du CO₂ par Hb-CO₂. Ceci se produit dans le poumon où la PCO₂ est basse et la PO₂ est élevée ; lorsque l'oxygène se fixe sur Hb, ceci provoque un changement conformationnel de l'Hb qui masque les groupements -NH₂ ce qui a pour effet de libérer le CO₂ des groupements -NH₂ sur lesquels il était fixé.
A l'inverse, une concentration faible en oxygène (PO₂) favorise la liaison du CO₂ sur Hb. En effet, si l'Hb n'est pas saturée en oxygène, son état conformationnel expose des groupements -NH₂ sur lesquels le CO₂ vient se fixer et donner de la carbamino-Hb. Ceci se passe au niveau des tissus métaboliquement actifs qui produisent du CO₂ et utilisent de l'oxygène.

En définitive pour l'effet Haldane, c'est l'oxygène qui provoque les variations de niveau du CO₂ lié à l'Hb.

En ce qui concerne l'effet Bohr, les tissus métaboliquement actifs produisent du CO₂ et des H⁺. La présence de concentrations élevées de ces 2 produits a pour effet de diminuer l'affinité de l'Hb pour l'oxygène, alors que l'inverse se produit lorsque lorsque la concentration du CO₂ et des H⁺ est basse (dans ce cas, l'affinité de l'Hb pour O₂ est élevée).

En définitive pour l'effet Bohr, c'est le CO₂ et les H⁺ qui provoquent les variations d'affinité de l'Hb pour l'oxygène.

Cette dualité qui peut mener à la confusion vient du fait que l'Hb dispose de 4 sites de fixation spécifiques pour l'O₂ par molécule de Hb alors que la même molécule de Hb dispose de plusieurs sites -NH₂ de fixation non spécifiques du CO₂, les premiers étant exposés lorsque les seconds sont masqués et vice versa en fonction de la conformation tridimensionnelle de l'Hb gouvernée par la présence ou non d'oxygène (i.e. saturation).

De manière concrète,
* l'affinité de la carbamino-Hb pour le CO₂ diminue lorsque l'Hb arrive dans les poumons où la PO₂ est élevée : c'est l'effet Haldane
* dans un muscle en activité, [CO₂] et [H⁺] sont élevées. Lorsque Hb-O₂ atteint ce muscle, son affinité pour O₂ diminue : ce dernier est libéré dans le tissu qui en demande et qui peut alors effectuer sa respiration oxydative mitochondriale. Dans la mesure où le problème est ici examiné sous l'angle de vue de la manière dont le CO₂ (dont la concentration est ici élevée dans ce tissu actif) change l'affinité de l'Hb pour O₂, on fait intervenir l'effet Bohr.

Notez que l'effet Bohr ne se réfère qu'à la manière dont seuls le CO₂ et les H⁺ changent l'affinité de l'Hb pour O₂. Nous avons vu en cours que la température et le 2,3-DPG sont deux autres facteurs de modification de l'affinité de l'Hb pour l'oxygène (courbe de Barcroft).

J'espère avoir dissipé ainsi une certaine confusion qui, si cela pouvait être "rassurant", est présente chez de très nombreux étudiants.