Questions diverses sur le chapitre 2
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Questions diverses sur le chapitre 2
alex-O Sam 29 Oct - 17:26
Bonjour,
J'avais donc quelques questions à poser sur différents éléments et notions vus en cours (notamment liées à des notions que je ne maitrise que mal voire pas du tout) :
* RER et Golgi :
Au niveau du RER, certaines protéines se voient adjointes des molécules glucidiques. Est-ce que cela correspond effectivement à une glycosylation ? Si oui, est-ce que ces protéines sont quand même envoyées vers le Golgi pour y subir une 2° glycosylation ? Quelle serait alors la nuance entre les deux évènements ?
* RER :
Est-ce que toutes les protéines qui partent du RER pour une destination autres que la noyau ou la membrane du RE sont transportées via une vésicule ou bien est-ce certaines se promènent seules dans le cytosol ?
* Lysosome :
On dit que les lysosome est protégé contre une autodigestion par la glycosilation des protéines du feuillet interne de sa membrane. Or le lysosome peut détruire des polysaccharides. Ne risque-t-il pas aussi d'endommager malgré tout ses propres protéines membranaires interne ?
--------------------------------
Sinon j'avais 2 autres questions plus générales et non liées spécifiquement au cours :
* Dans certains dessins sur la structure du cytosquelette, on voit que des ribosomes/polysomes sont présents sur les microfilaments. Ont-ils un rôle particulier à ce niveau ?
* Concernant le RER
Le RER est rattaché au noyau et il n'existe pas de "barrières" entre les deux. Dans ce cas, en comparaison avec les pores nucléaires qui sont extrêmement complexes et sélectifs, cette communication ne serait-elle pas une backdoor pouvant permettre l'intrusion d'indésirables perturbateurs dans le noyau ?
merci
J'avais donc quelques questions à poser sur différents éléments et notions vus en cours (notamment liées à des notions que je ne maitrise que mal voire pas du tout) :
* RER et Golgi :
Au niveau du RER, certaines protéines se voient adjointes des molécules glucidiques. Est-ce que cela correspond effectivement à une glycosylation ? Si oui, est-ce que ces protéines sont quand même envoyées vers le Golgi pour y subir une 2° glycosylation ? Quelle serait alors la nuance entre les deux évènements ?
* RER :
Est-ce que toutes les protéines qui partent du RER pour une destination autres que la noyau ou la membrane du RE sont transportées via une vésicule ou bien est-ce certaines se promènent seules dans le cytosol ?
* Lysosome :
On dit que les lysosome est protégé contre une autodigestion par la glycosilation des protéines du feuillet interne de sa membrane. Or le lysosome peut détruire des polysaccharides. Ne risque-t-il pas aussi d'endommager malgré tout ses propres protéines membranaires interne ?
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Sinon j'avais 2 autres questions plus générales et non liées spécifiquement au cours :
* Dans certains dessins sur la structure du cytosquelette, on voit que des ribosomes/polysomes sont présents sur les microfilaments. Ont-ils un rôle particulier à ce niveau ?
* Concernant le RER
Le RER est rattaché au noyau et il n'existe pas de "barrières" entre les deux. Dans ce cas, en comparaison avec les pores nucléaires qui sont extrêmement complexes et sélectifs, cette communication ne serait-elle pas une backdoor pouvant permettre l'intrusion d'indésirables perturbateurs dans le noyau ?
merci
alex-O- Messages : 4
Date d'inscription : 10/10/2011
Re: Questions diverses sur le chapitre 2
Admin Dim 30 Oct - 9:26
Je réponds avant le CC.
* RER et Golgi :
C'est bien une glycosylation mais elle est incomplète. Le Golgi peut rajouter un glucide terminal (comme l'acide sialique), compléter la glycosylastion par l'adjonction d'autres types de glucides ou enlever certains glucides ajoutés dans le RER.
* RER :
Les protéines synthétisées dans le RER sont transportées par des vésicules (soit à l'intérieur soit dans la bicouche membranaire). Seules les protéines cytosoliques solubles sont directement déversées dans le cytosol par le ribosome.
* Lysosome :
Les glycosylations du feuillet interne de la membrane lysosomique concernent les protéines et les lipides. Ces glycosylations sont "protégées" à leur extrémité libre mais ce qui est le plus important à retenir c'est que les enzymes lysosomiques ne sont pas fonctionnelles à pH neutre dans le lysosome primaire. Lorsque l'endosome tardif se forme, il subit une chute de son pH interne de 7,0 à 4,5. La fusion du lysosome primaire avec un endosome tardif conduit alors à l'activation des enzymes lysosomiques qui commencent à digérer des composés intraphagolysosomiques. Ces enzymes se digèrent également entre elles. En fin de compte, la vésicule fusionne avec la membrane plasmique et son contenu est libéré hors de la cellule où le pH de 7,4 est fortement défavorable aux enzymes lysosomiques (s'il en reste encore qui sont entières).
* Dessins :
Si des ribosomes sont présents sur du cytosquelette, ils font partie des ribosomes dits "libres" dans le cytoplasme. Généralement ils ne sont pas actifs car leurs sous-unités ne sont pas associées. Quant aux polysomes, je n'en ai pas vus accrochés à des microfilaments !
* RER :
Certains virus font bien pénétrer dans le noyau leur matériel génétique, tout comme des protéines mal formées qui n'ont pas été bloquées au préalable par des systèmes senseurs défectueux (ex. protéine BiP déficiente). Effectivement, une ouverture, bien que très sélective, reste une porte ouverte et certains éléments (virus) savent bien comment en tirer profit. Mais nous disposons de nombreux mécanismes de défense qui font que dans l'ensemble, ces pores nucléaires fonctionnent plutôt bien, ne trouvez-vous pas ?
ProfPhysio
* RER et Golgi :
C'est bien une glycosylation mais elle est incomplète. Le Golgi peut rajouter un glucide terminal (comme l'acide sialique), compléter la glycosylastion par l'adjonction d'autres types de glucides ou enlever certains glucides ajoutés dans le RER.
* RER :
Les protéines synthétisées dans le RER sont transportées par des vésicules (soit à l'intérieur soit dans la bicouche membranaire). Seules les protéines cytosoliques solubles sont directement déversées dans le cytosol par le ribosome.
* Lysosome :
Les glycosylations du feuillet interne de la membrane lysosomique concernent les protéines et les lipides. Ces glycosylations sont "protégées" à leur extrémité libre mais ce qui est le plus important à retenir c'est que les enzymes lysosomiques ne sont pas fonctionnelles à pH neutre dans le lysosome primaire. Lorsque l'endosome tardif se forme, il subit une chute de son pH interne de 7,0 à 4,5. La fusion du lysosome primaire avec un endosome tardif conduit alors à l'activation des enzymes lysosomiques qui commencent à digérer des composés intraphagolysosomiques. Ces enzymes se digèrent également entre elles. En fin de compte, la vésicule fusionne avec la membrane plasmique et son contenu est libéré hors de la cellule où le pH de 7,4 est fortement défavorable aux enzymes lysosomiques (s'il en reste encore qui sont entières).
* Dessins :
Si des ribosomes sont présents sur du cytosquelette, ils font partie des ribosomes dits "libres" dans le cytoplasme. Généralement ils ne sont pas actifs car leurs sous-unités ne sont pas associées. Quant aux polysomes, je n'en ai pas vus accrochés à des microfilaments !
* RER :
Certains virus font bien pénétrer dans le noyau leur matériel génétique, tout comme des protéines mal formées qui n'ont pas été bloquées au préalable par des systèmes senseurs défectueux (ex. protéine BiP déficiente). Effectivement, une ouverture, bien que très sélective, reste une porte ouverte et certains éléments (virus) savent bien comment en tirer profit. Mais nous disposons de nombreux mécanismes de défense qui font que dans l'ensemble, ces pores nucléaires fonctionnent plutôt bien, ne trouvez-vous pas ?
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alex-O- Messages : 4
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